Bioquímica y la Base de la Vida

1) ¿Qué es la Bioquímica? La base molecular de los procesos químicos que se desarrollan en un ser vivo, sus transformaciones y los principios que los controlan.

Características Distintivas de los Seres Vivos

• Reproducción
• Nutrición (Metabolismo)
• Relación o sensibilidad con su entorno (Irritabilidad, Homeostasis)
• Evolución

Homeostasis: Constancia del Medio Interno

La Homeostasis, definida como una «relativa constancia del medio interno», proporciona a los seres vivos la independencia de su entorno mediante la captura y conservación de la energía procedente del exterior. Ejemplo: Glicemia.

Concepto de Medio Interno y Externo

MEDIO INTERNO	MEDIO EXTERNO
El metabolismo produce múltiples sustancias, algunas de ellas de desecho que deben ser eliminadas. Ej. Aparato urinario.	Interacción de organismos vivos con el medio ambiente, siempre cambiante.

El Agua: Componente Esencial de la Vida

2) El Agua

• Principal componente de los seres vivos en cuanto a cantidad (70-90% en peso de organismos vivos).
• Solvente polar y universal.
• Las reacciones bioquímicas ocurren en entornos acuosos, ya que el agua es una sustancia reaccionante.

Propiedades Fisicoquímicas del Agua

Amplio rango de temperatura en estado líquido, elevado: calor específico, calor de vaporización, tensión superficial, anómala variación de la densidad con la temperatura, entre otros.

Capacidad de Formar Puentes de Hidrógeno

Estructura Molecular del Agua

• Existen electrones (*e*) que participan directamente en la formación del enlace covalente, mientras que hay pares electrónicos no enlazantes (pares libres).
• La geometría del agua es un tetraedro irregular.
• Diferencias de electronegatividad (carácter dipolar) entre Oxígeno e Hidrógenos, hacen del agua una molécula anfótera.

La distribución asimétrica de sus electrones y su marcado carácter dipolar (electronegatividad) permiten que el agua pueda formar interacciones dipolo-dipolo entre moléculas de agua vecinas, lo que explica todas sus propiedades fisicoquímicas.

El Enlace Tipo Puente de Hidrógeno

Interacción no covalente que se genera entre un grupo dador y otro aceptor de hidrógenos.

• Los enlaces de hidrógeno son más fuertes cuando las moléculas unidas están orientadas para maximizar la interacción electrostática, es decir, con los átomos en línea.

Comportamiento Ácido-Base y pH

• El agua es una molécula neutra.
• Tiene una leve tendencia a ionizarse; este equilibrio está fuertemente desplazado a la izquierda.
• Agua pura es un electrolito débil (muy pequeña capacidad conductora).
• Sustancia anfótera (puede comportarse como ácido y/o como base).

Comportamiento Ácido-Base del Agua y pH

pH = -log[H⁺]

pH + pOH = 14

Amortiguadores en Sistemas Biológicos (Buffers)

Soluciones Amortiguadoras

BUFFER O TAMPÓN: Son disoluciones que mantienen un pH aproximadamente constante cuando se agregan pequeñas cantidades de ácido o base.

Composición de los Amortiguadores

• Deben existir un ácido débil y su base conjugada o sal (o una base débil y su ácido conjugado o sal); ambos componentes deben estar presentes.
• Ej.: CH₃COOH / CH₃COONa

Importancia del Tamponamiento Fisiológico

• La mayoría de los sistemas biológicos son dependientes del pH. Pequeñas variaciones en el pH generan alteraciones en los procesos que involucran H⁺.
• Ejemplo: Las enzimas tienen un máximo de actividad catalítica (pH óptimo).

pH y Capacidad Tamponante

Los tampones o amortiguadores son sistemas acuosos que tienden a resistir cambios de pH cuando se añaden pequeñas cantidades de ácido o base, por tanto, dan protección contra cambios de pH.

Ecuación de Henderson-Hasselbalch

Tampones Fisiológicos Importantes

• Tampón fosfato (citoplasma celular: HPO₄^-2 / H₂PO₄^–)
• Tampón bicarbonato (sangre: HCO₃^– / H₂CO₃)
• Acción tampón de la hemoglobina y proteínas plasmáticas (grupos ionizables)

Alteraciones del Equilibrio Ácido-Base

Este equilibrio se puede alterar cuando:

• La producción de H⁺ supera la eliminación, se produce ACIDOSIS (respiratoria y metabólica).
• La producción de Bicarbonato (HCO₃^–) supera la eliminación, se produce ALCALOSIS (respiratoria y metabólica).

El equilibrio ácido-base puede alterarse por dos tipos de mecanismos:

1. Cambios en la función respiratoria: aumento o disminución de la PCO₂ que, por lo tanto, modifican la [H₂CO₃].
2. Cambios en la concentración plasmática de [H₃O⁺] y Bicarbonato, por alteraciones no respiratorias conocidas como metabólicas.

Compuestos Orgánicos y Estereoquímica

Las Familias Más Comunes de Compuestos Orgánicos en Biomoléculas

• Alcoholes (1 o más grupos hidroxilo)
• Ácidos carboxílicos
• Aldehídos y cetonas
• Aminas

CENTROS QUIRALES: Un átomo de carbono tiene 4 sustituyentes diferentes.

Leyes de la Termodinámica Aplicadas a la Bioquímica

1ª Ley: Principio de Conservación de la Energía

En cualquier cambio físico o químico, la cantidad total de energía en el universo permanece constante.

2ª Ley: El Grado de Entropía

El grado de entropía (desorden) del universo va siempre en aumento.

Parámetros Termodinámicos Clave

Energía Libre de Gibbs (*G*)

Expresa la cantidad de energía capaz de realizar trabajo (en las células).

• Reacción exergónica (Δ*G* < 0): Se libera energía. Reacciones espontáneas.
• Reacción en equilibrio (Δ*G* = 0).
• Reacción endergónica (Δ*G* > 0): Se capta energía. Reacciones no espontáneas.

Entalpía (*H*)

Expresa el contenido calórico del sistema reaccionante.

• Reacciones exotérmicas (Δ*H* < 0): Liberan calor al entorno.
• Reacciones endotérmicas (Δ*H* > 0): Captan calor del entorno.

Entropía (*S*)

Expresa cuantitativamente la aleatoriedad o desorden de un sistema.

• Δ*S* > 0: Aumenta la entropía en el sistema.
• Δ*S* < 0: Disminuye la entropía en el sistema.

*Condiciones estándar: 1M; pH 7; 1 atm; 25ºC (298K) / R= 1,987 cal/mol; R=8,314 J/mol

Aminoácidos y Estructura Proteica

Aminoácidos

Monómeros (bloque estructural) de las proteínas.

• Las proteínas son un heteropolímero lineal de α-aminoácidos (aá).
• Aminoácidos estándar: Grupo de 20 aá.
• Los aá tienen propiedades que les permiten cumplir una variedad de funciones biológicas.
• Capacidad de polimerización.
• Propiedades ácido-base, entre otros.

Proteínas

Clasificación según Composición

Proteínas simples y conjugadas.

La porción no aminoacídica de las proteínas conjugadas se llama grupo prostético, el cual es fundamental en el rol biológico de la proteína.

El Enlace Peptídico

ENLACE PEPTÍDICO: Enlace covalente. Es un enlace amida sustituido, formado entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente (dipéptido). El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace: rígido y plano (efecto de resonancia), dejando a los átomos sin libertad de rotación.

Los puentes disulfuro estabilizan niveles superiores de estructuración (terciaria y cuaternaria).

Estructura Primaria

Secuencia lineal de los residuos aminoacídicos.

Estructura Secundaria

Es el ordenamiento espacial de residuos aminoacídicos adyacentes (vecinos) en la estructura primaria, originando estructuras periódicas, repetitivas y más estables.

• Las más destacadas:
• Hélice alfa (α) y hoja plegada o lámina beta (β).

Estructura Terciaria

Es la disposición tridimensional de todos los residuos aminoacídicos que componen una cadena polipeptídica (plegamiento).

• Considera la interacción de estos residuos en la estructura plegada del polipéptido.

Estructura Cuaternaria

Se forma por la interacción de dos o más cadenas polipeptídicas en estructura terciaria.

Estabilizan la estructura cuaternaria: Todas las interacciones no covalentes y puentes disulfuro.