Enzimas y Mecanismos de Catálisis

1. El Papel de las Enzimas como Biocatalizadores

Las enzimas actúan como catalizadores químicos o biocatalizadores. Para que las moléculas se transformen en productos, necesitan alcanzar un estado intermedio, denominado estado de transición, lo cual requiere el suministro de energía conocida como energía de activación. Las enzimas, al ser sustancias químicas que facilitan las reacciones en los seres vivos, logran disminuir la energía de activación, incrementando significativamente la velocidad a la que se producen dichas reacciones.

2. Identificación Gráfica de Reacciones Catalizadas

Es fundamental saber identificar en una gráfica la diferencia entre una reacción catalizada y una sin catalizar. En este contexto, se observa:

• Línea continua: Reacción sin catalizar.
• Línea discontinua: Reacción catalizada.

Los puntos clave a observar en la gráfica son:

1. Variación global de la energía (ΔG).
2. Energía de activación de la reacción no catalizada.
3. Energía de activación de la reacción catalizada (menor).

3. Especificidad Enzimática y Cantidades Requeridas

Las enzimas son altamente específicas: no actúan sobre cualquier sustrato ni catalizan cualquier reacción. Esta especificidad radica en el centro activo.

Tipos de Especificidad:

• De acción: Intervienen en un solo tipo de reacción (por ejemplo, las enzimas hidrolíticas).
• De sustrato: Se refiere al sustrato concreto sobre el que actúa la enzima.

Las enzimas se necesitan en pequeñas cantidades porque, como catalizadores, no se consumen durante la reacción, pudiendo ser reutilizadas repetidamente.

4. Componentes Estructurales de las Enzimas

Holoenzima

Proteína conjugada que presenta una parte proteica (la apoenzima) y una parte no proteica (el cofactor). El cofactor puede ser un ion metálico o una coenzima.

Cofactor

La parte no proteica de una holoenzima.

Coenzima

Molécula orgánica compleja, a menudo derivada de una vitamina. Ejemplos: la riboflavina (componente del FAD+), el ácido nicotínico (constituyente del NAD+) y el ácido pantoténico (de la coenzima A).

Centro Activo

Una pequeña región de la molécula enzimática, constituida por un número reducido de aminoácidos, donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.

5. Factores que Afectan la Actividad Enzimática

La velocidad de una reacción enzimática está influenciada por varios factores ambientales, cuyos efectos deben poder interpretarse gráficamente:

• Concentración del Sustrato: Un aumento inicial de la concentración de sustrato incrementa la velocidad de reacción. Sin embargo, cuando toda la enzima está unida al sustrato (estado de saturación), la velocidad alcanza su punto máximo (Vmax) y un aumento adicional de sustrato no produce un incremento de velocidad.
• pH: Cada enzima posee un pH óptimo donde su actividad es máxima. Las variaciones extremas (por debajo de un pH mínimo o por encima de un pH máximo) provocan la desnaturalización de la enzima y la anulación completa de su actividad.
• Temperatura: Toda enzima presenta una temperatura óptima. Temperaturas inferiores ralentizan el proceso, mientras que temperaturas superiores a la óptima pueden causar la desnaturalización de la enzima y la pérdida total de su actividad.

Vitaminas: Definición y Función Coenzimática

6. Definición de Vitamina y su Rol como Coenzima

Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas de composición variada, necesarias en cantidades muy pequeñas (miligramos o microgramos al día) para el correcto funcionamiento del organismo. Por esta razón, se las denomina micronutrientes.

La mayoría de las vitaminas actúan como coenzimas, desempeñando funciones catalíticas esenciales en el metabolismo, mientras que otras desarrollan funciones metabólicas específicas.

7. Diferenciación entre Vitaminas Hidrosolubles y Liposolubles

Vitaminas Hidrosolubles

Son de naturaleza polar y se disuelven en agua. Debido a que son fácilmente excretadas o destruidas en el metabolismo celular, deben aportarse regularmente con la dieta. Ejemplos: Tiamina (Vitamina B1), Riboflavina (Vitamina B2) y Ácido Ascórbico (Vitamina C).

Vitaminas Liposolubles

Son apolares, insolubles en agua y solubles en disolventes apolares. Su insolubilidad dificulta su eliminación, por lo que su exceso puede acumularse y producir toxicidad. Ejemplos: Vitaminas A, D, E y K.

Estructura y Función de Nucleótidos y Ácidos Nucleicos

8. Formación de Nucleósidos y Nucleótidos

El Nucleósido y el Enlace N-glucosídico

La unión de una pentosa y una base nitrogenada, mediante un enlace N-glucosídico, forma un compuesto denominado nucleósido.

Esta unión se lleva a cabo entre el C 1’ de la pentosa y el N que ocupa la posición 1 en las bases pirimidínicas o el N de la posición 9 en las bases púricas, con la consiguiente pérdida de una molécula de agua.

9. Unión de Nucleótidos: El Enlace Fosfodiéster

Los nucleótidos se forman por la esterificación de la pentosa de un nucleósido con ácido fosfórico, reacción en la que se desprende una molécula de agua. La unión se produce entre el hidroxilo de la pentosa en las posiciones 3’ o 5’ mediante un enlace fosfoéster con el ácido fosfórico.

Para unir dos o más nucleótidos y formar cadenas (como en el ADN o ARN), se establece un enlace fosfodiéster entre el grupo fosfato de un nucleótido y el hidroxilo del carbono 3’ de la pentosa del siguiente nucleótido.

10. Funciones de Nucleótidos No Nucleicos

ATP (Adenosín Trifosfato)

Actúa como la “moneda de intercambio de energía” celular. La energía liberada en reacciones exotérmicas se usa para sintetizar ATP (a partir de ADP y fosfato), y la energía requerida en reacciones endotérmicas se obtiene al hidrolizar el ATP.

AMPc (Adenosín Monofosfato Cíclico)

Conocido como “segundo mensajero”, transmite y amplifica en el interior de la célula las señales que llegan a través de hormonas (los “primeros mensajeros”).

NAD+/NADH, NADP+/NADPH y FAD/FADH₂

Actúan como cofactores (coenzimas) esenciales en las reacciones de oxidación-reducción (redox) de los procesos metabólicos.

Coenzima A (CoA)

Transporta grupos acilo, especialmente aquellos procedentes de los ácidos grasos, en diversas rutas metabólicas.

11. Diferencias Estructurales y Funcionales entre ADN y ARN

Las principales diferencias entre el ADN y el ARN se resumen en composición, función y estructura:

Composición

• ADN: Formado por nucleótidos cuya pentosa es la desoxirribosa. Bases nitrogenadas: Adenina (A), Guanina (G), Citosina (C) y Timina (T).
• ARN: Formado por nucleótidos cuya pentosa es la ribosa. Bases nitrogenadas: Adenina (A), Guanina (G), Citosina (C) y Uracilo (U).

Funciones

• ADN: Es el portador y reservorio de la información genética, transmitida de generación en generación.
• ARN: Realiza diversas funciones según su tipo:
  • ARN mensajero (ARNm): Lleva la información genética del ADN a los ribosomas para su traducción a proteína.
  • ARN transferente (ARNt): Transporta los aminoácidos desde el citoplasma hasta los ribosomas.
  • ARN ribosómico (ARNr): Posee función estructural, formando los ribosomas junto con proteínas.

Estructura

• ADN: Presenta estructura primaria, secundaria (el famoso modelo de la doble hélice), y niveles superiores de organización (estructura del solenoide y cromosoma). Es típicamente bicatenario.
• ARN: Es típicamente monocatenario y presenta estructura primaria, aunque puede formar estructuras secundarias complejas (como bucles) y, en algunos virus, puede ser bicatenario.