Proteínas

E.1: secuencia definida de aa. E.2: segmento especifico con plegamiento regular. E.3: disposición de una estructura secundaria de un polipéptido al plegase sobre si misma, es especifica de cada molécula y otorga función. E.4: agregados específicos de 2 o mas cadenas polipeptidicas plegadas. (dominio (regíón compacta plegada localmente, están unidos entre sí mediante una hebra de seguimiento)

Forma hélice a

La hélice es de tipo 3,6 r 13 y dextrógira- El esqueleto es compacto – Se estabiliza por una interacción intermolecular puente de hidrógeno entre los enlaces peptídicos (hay un puente de hidrógeno cada 4 enlaces peptídicos) – Los puentes de hidrógeno intrahelicoidales son casi paralelos al eje de la hélice con los grupos carbonilo apuntando hacia el extremo carboxilo-terminal- Todos los grupos R quedan proyectados hacia fuera de la hélice.- El interior de la hélice es hidrofóbica

Forma hoja β

El esqueleto se encuentra extendida en zig-zag- Se estabiliza por una interacción intermolecular puente de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de forma transversal, que pueden ser intracatenarios (entre residuos de la misma cadena polipeptídica) o intercatenarios (entre residuos de cadenas polipeptídicas distintas)- Los grupos R de las cadenas laterales por lo general son pequeños (glicina y alanina) para favorecer el empaquetamiento denso. – Los grupos R de las cadenas laterales de residuos de aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura en direcciones opuestas. – Las cadenas polipeptídicas pueden ser paralelas (con la misma orientación amino-carboxilo en el polipéptido) o antiparalelas (con orientaciones opuestas).

Restricciones a la estabilidad hélice a: Repulsión o atracción electroestática entre cadenas laterales próximas/ Efecto esférico de tamaño/ Presencia de glicina o prolina/ Interacciones entre los aa de los extremos de la hélice y el dipolo eléctrico inherente a esta estructura

Estabilización de la estructura terciaria y cuaternaria:

Interacciones Van der Waals:

 Cadenas laterales apolar

Interacciones Puentes de Hidrógeno

Cadenas laterales dadoras o receptoras -OH de Serina o Treonina / -NH2 no ionizado de Asparagina/ -COOH no ionizado de Ácido Glutámico / -NR2 del anillo de Histidina

Interacciones puente salino

Principalmente interacciones entre aminoácidos ácidos y básicos ionizados. Dependientes del pH del medio

Enlace covalente

Enlace puente disulfuro, que se produce entre residuos de Cisteína

Desnaturalización

Al desnaturalizarse una proteína, esta pierde su solubilidad en el agua y precipita, se hace menos soluble o insoluble. A la conformación fisiológicamente activa de una proteína se denomina estructura nativa y es muy sensible a los cambios que pueden ocurrir en su entorno, se pierde su actividad biológica

Agentes denaturantes:

Calor, radiación de microondas y radiación uv

Rompe las interacciones hidrofóbicas y los puentes de hidrógeno

Agitación mecánica violenta

Provoca debilitamiento de las fuerzas de interacción, alargando su longitud

Detergentes

Afecta los puentes de hidrógeno y los puentes salinos

Solventes orgánicos (etanol, acetona y 2-propanol)
: interfieren en los puentes de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas

Ácidos y bases fuertes:

 rompen los puentes de hidrógeno, los puentes salinos y si su efecto es muy prologado puede provocar hidrolisis del enlace peptídico

Sales de metales pesados:

 interfieren en los puentes salinos y puentes disulfuro

Urea:

 interfiere y rompe los puentes disulfuro

Funciones

ESTRUCTURAL

Algunas proteínas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroína. 

TRANSPORTE

En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso. Transporta de oxígeno en la sangre de los vertebrados (hemoglobina Transporte de oxígeno en la sangre en los invertebrados (hemocianina) Transporta oxígeno en los músculos (mioglobina). Transportan lípidos por la sangre (lipoproteínas) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas Transporte a través de la membrana plasmática Transportan electrones (citocromos) 

Enzimática

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. 

Contráctil

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelo DEFENSIVA:
 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas. 

HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). 

RESERVA

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos. 

REGULADORA

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).