Mecanismo de Acción Enzimática

En la reacción enzimática se identifican tres componentes clave: la enzima (E), específica de la reacción; el sustrato (S), que es la molécula sobre la que actúa la enzima; y el producto (P), molécula o moléculas resultantes de la acción de la enzima sobre el sustrato. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, se produce la reacción catalizada, la cual se lleva a cabo en tres etapas:

Etapas del Mecanismo de Acción Enzimática

1. Etapa 1: Formación del Complejo Enzima-Sustrato (E.S.)

   El sustrato se une a la enzima formando el complejo enzima-sustrato (E.S.). Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo que cada tipo de sustrato y de reacción necesita una enzima en particular. La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la enzima, la cual presenta una zona denominada sitio activo con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento es explicado mediante dos teorías:

   • Teoría de la “llave-cerradura”: La enzima y el sustrato encajan tan exactamente en el sitio activo como una llave en su cerradura, por lo que cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá su acoplamiento.
   • Teoría del “ajuste inducido” o del guante y la mano: En algunas enzimas, el sitio activo es capaz de modificar su forma para adaptarse al sustrato.

2. Etapa 2: Catálisis y Formación del Producto

   Una vez formado el complejo enzima-sustrato, si la enzima posee un cofactor o grupo prostético, este es el que lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final. Esta etapa es muy rápida e irreversible. En el caso de que no existan partes no proteicas en la enzima, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del propio sitio activo.

3. Etapa 3: Liberación del Producto y Regeneración de la Enzima

   El producto se libera del sitio activo y la enzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. Esto implica un proceso irreversible.

El Sitio Activo Enzimático

La unión de la enzima con el sustrato se realiza a través del sitio activo de la enzima, un espacio sobre la superficie enzimática en el que se va a encajar perfectamente el sustrato. En el sitio activo hay aminoácidos cuyos radicales son los responsables de establecer enlaces débiles con el sustrato para que la unión se pueda realizar. El sitio activo de cualquier enzima tiene las siguientes características:

• Ocupa un pequeño volumen del total de la enzima.
• Posee una estructura tridimensional complementaria a la del sustrato con el que interactúa.
• Está exclusivamente formado por aminoácidos.
• Las cadenas laterales de algunos de estos aminoácidos presentan afinidad química con el sustrato.

El sitio activo no es un receptáculo pasivo para la fijación del sustrato, sino más bien un aparato molecular complejo que recurre a diversos mecanismos químicos para facilitar la conversión del sustrato en producto. Varios factores son responsables de la eficiencia catalítica de las enzimas, entre ellos:

1. El sitio activo actúa a menudo como un modelo molecular flexible que fija al sustrato en una estructura geométrica que se asemeja al estado de transición activado de la molécula. Al estabilizar el sustrato en su estado de transición, la enzima incrementa de manera notable la concentración del intermediario reactivo que puede convertirse en producto, acelerando así la reacción.
2. El sitio activo puede ofrecer grupos catalíticos que incrementan la probabilidad de que se produzca el estado de transición. En el caso de algunas enzimas, estos grupos pueden participar en la catálisis ácido-base general, donde los residuos de aminoácidos ofrecen o aceptan protones. En el caso de otras enzimas, la catálisis puede abarcar la formación transitoria de un complejo covalente entre la enzima y el sustrato.

Especificidad Enzimática

Las enzimas son altamente específicas; interactúan con uno o unos pocos sustratos y catalizan solo un tipo de reacción química. La especificidad de la enzima puede ser de varios tipos, por ejemplo:

• Absoluta: Se da cuando una enzima solo actúa sobre un sustrato.
• De grupo: Se da cuando la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.
• De clase: Es la menos específica, ya que la acción de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace.

Regulación de la Actividad Enzimática

La unión enzima-sustrato es reversible; de hecho, una parte del complejo enzima-sustrato se disocia, y precisamente debido a esta reversibilidad, esta primera etapa es la más lenta. La unión de los radicales de los aminoácidos del sitio activo al sustrato debilita sus enlaces, provocando cambios energéticos que permiten alcanzar más fácilmente el estado de transición. La actividad enzimática puede ser regulada; es decir, las enzimas se activan o se inhiben, de modo que la tasa de formación del producto satisface las necesidades específicas de la célula.