Introducción a las Proteínas

Definición de Proteínas

• Están formadas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y azufre (S).
• Son biomoléculas esenciales para la vida, participando en todas las funciones que ocurren en el cuerpo.
• Existe una gran variedad de ellas con funciones específicas.
• Son producto de la decodificación del ARNm en el ribosoma.
• No se concibe la vida sin estas moléculas.
• Resultan de la condensación (unión) de aminoácidos.

Composición Química Detallada

Son biomoléculas orgánicas compuestas por:

• Carbono (C)
• Hidrógeno (H)
• Oxígeno (O)
• Nitrógeno (N)

Algunas, adicionalmente, contienen azufre (S).

Funciones y Estructura de las Proteínas

Funciones Generales de las Proteínas

Las proteínas tienen muy diversas funciones en los seres vivos, desde el transporte de moléculas o iones, funciones estructurales o contráctiles, hasta funciones de receptores o reguladores de la fluidez del citoplasma. Constituyen aproximadamente el 50% del peso seco de la materia viva.

Polímeros de Aminoácidos

Son polímeros de aminoácidos. El «plan» para la síntesis de las proteínas se encuentra en la información genética (ADN). Esta información indica el tipo y la ubicación de cada aminoácido en las distintas proteínas.

Aminoácidos: Los Bloques Constructores

Estructura de los Aminoácidos

• Grupo amino (-NH₂)
• Grupo carboxilo (-COOH)
• Grupo variable (cadena lateral o radical) que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas.

El Enlace Peptídico

La unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos permite formar cadenas peptídicas o péptidos de longitud variable. Cada proteína es una macromolécula formada por una o varias cadenas peptídicas.

En cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones específicas.

Cualquier alteración en la secuencia de aminoácidos (aa), incluso la sustitución de un solo aa por otro, produce alteraciones de diferente importancia en las proteínas.

Mecanismo de la Unión Peptídica

La unión peptídica se forma cuando los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Esta reacción de condensación libera una molécula de agua.

Tipos de Aminoácidos: Esenciales y No Esenciales

Los aminoácidos han sido clasificados, desde el punto de vista nutricional, en esenciales y no esenciales.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que debemos adquirir a través de nuestra alimentación, ya que nuestras células son incapaces de sintetizarlos.

De los aproximadamente 20 a 22 aminoácidos existentes, algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otros aminoácidos y son denominados no esenciales. Otros, por el contrario, no pueden ser sintetizados por el organismo o no en la cantidad necesaria, por lo que deben ser obtenidos a través de la dieta; estos son los aminoácidos esenciales.

Aminoácidos Esenciales

• Aminoácidos que los animales y el ser humano no pueden biosintetizar.
• Deben ser administrados a través de la dieta.
• Son 10: Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Triptófano (Trp), Fenilalanina (Phe), Treonina (Thr), Metionina (Met), Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His).

Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Primaria

• La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal de aminoácidos (aa).
• Esta secuencia está determinada en el ADN.
• Todas las proteínas poseen estructura primaria. Luego, de acuerdo con la composición de aa que posean, pueden adquirir una estructura secundaria, terciaria o cuaternaria.
• La función de las proteínas está intrínsecamente asociada a su estructura. Si por alguna razón pierde alguno de sus niveles estructurales, deja de funcionar, es decir, pierde su actividad biológica.

Estructura Secundaria

La cadena de aminoácidos adopta formas regulares, como la alfa-hélice (α-hélice) o la hoja plegada beta (β-conformación).

Se produce por la formación de puentes de hidrógeno y otras fuerzas entre varios aminoácidos.

Estructura Terciaria

• Es la conformación espacial tridimensional que forma estructuras globulares.
• Se produce cuando entre los aminoácidos que contienen azufre (S) se forman enlaces disulfuro.
• Existen sectores o dominios hidrofóbicos e hidrofílicos.
• Muchas proteínas con función enzimática forman estructuras globulares, así como también proteínas con función de transporte en membranas biológicas.

Estructura Cuaternaria

• Es la estructura más compleja, en la cual se unen dos o más cadenas polipeptídicas.
• Ejemplo: la hemoglobina, que contiene cuatro polipéptidos y tiene como función el transporte de gases en los glóbulos rojos.

Desnaturalización de las Proteínas

Concepto de Desnaturalización

• Cuando una proteína se desnaturaliza, pierde sus niveles estructurales (secundaria, terciaria o cuaternaria), perdiendo al mismo tiempo su función. La desnaturalización no afecta el enlace peptídico, es decir, la proteína no pierde su estructura primaria.
• Los factores que pueden causar la desnaturalización son: temperatura (T°), cambios en el pH, radiaciones, agitación o contacto con ciertas sustancias químicas.

Reversibilidad de la Desnaturalización

• La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. En el primer caso, la proteína puede recuperar su actividad biológica. En la desnaturalización irreversible, se pueden perder grupos funcionales que impiden que la proteína pueda renaturalizarse.
• Durante la desnaturalización, una proteína soluble puede volverse insoluble.

Aspectos Nutricionales de las Proteínas

Valor Biológico de las Proteínas

El valor biológico de una proteína se refiere a la medida de su eficiencia para ser utilizada por el organismo. Generalmente, las proteínas de origen animal tienen un alto valor biológico por contener todos los aminoácidos esenciales en proporciones adecuadas.

La leche materna es considerada el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

Necesidades Diarias de Proteínas

• Depende de la edad.
• Depende del estado de salud.
• Depende del valor biológico de las proteínas.

Se recomienda una ingesta diaria de aproximadamente 40 a 60 gramos de proteínas al día para un adulto promedio, aunque esto puede variar.

Tamaño de las Proteínas

• Son mezclas de polipéptidos de diferente longitud.
• Pueden tener desde 100 hasta 1800 residuos de aminoácidos.

Proteínas de Origen Animal y Vegetal

• Las proteínas de origen animal suelen ser moléculas de mayor tamaño y, en general, poseen un valor biológico completo (contienen todos los aminoácidos esenciales).
• Las proteínas de origen vegetal a menudo carecen de uno o más aminoácidos esenciales, por lo que es importante combinarlas adecuadamente para obtener un perfil completo.
• Un elevado aporte de ácidos grasos saturados, a menudo asociados a proteínas animales, puede aumentar el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

Clasificación de las Proteínas

Según su Composición

Proteínas Simples (Holoproteínas)

• Son aquellas que, por hidrólisis total, solo dan lugar a aminoácidos. Ejemplos: albúminas, globulinas, histonas, escleroproteínas (queratina, colágeno, elastina).

Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas)

• Están formadas por la asociación de una proteína simple y una porción no proteica. Generalmente, la fracción proteica se denomina apoproteína, mientras que la otra fracción se denomina grupo prostético. Son ejemplos las nucleoproteínas, las metaloproteínas, las glicoproteínas y la hemoglobina.

Según su Forma Molecular

Proteínas Globulares

• La cadena de aminoácidos se pliega sobre sí misma, adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata de proteínas de gran actividad funcional (ej. enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc.).

Proteínas Fibrosas

Los aminoácidos que las forman se ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general, son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como el tejido conjuntivo.

Ejemplos de Holoproteínas Globulares

• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

Ejemplos de Holoproteínas Fibrosas

• Colágenos: Presentes en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.
• Queratinas: En formaciones epidérmicas como pelos, uñas, plumas, cuernos.

Funciones Específicas y Ejemplos de Proteínas

Tipos de Proteínas según su Función

• Transportadoras: Hemoglobina, lipoproteínas.
• Contráctiles: Actina, miosina.
• Defensivas: Anticuerpos.
• Hormonal: Insulina, glucagón.
• Estructurales: Queratina, colágeno, elastina.
• Enzimáticas: Lipasa, amilasa.
• Homeostáticas: Albúminas.
• De reserva: Ovoalbúminas, caseína.

Ejemplos de Proteínas y sus Funciones

• Colágeno: Componente principal de tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos y tejidos conjuntivos.
• Miosina y Actina: Responsables de la contracción muscular.
• Fibrina: Interviene en la coagulación sanguínea.
• Elastina: Proporciona elasticidad a las arterias y otros tejidos.
• Albúminas: Funcionan como reservas de aminoácidos y transportadoras.
• Globulinas: Incluyen los anticuerpos (defensas del organismo).
• Histonas: Proteínas asociadas al ADN en la cromatina.
• Hemoglobina: Encargada del transporte de O₂ y CO₂ en la sangre.

Colágeno

La estructura primaria del colágeno consiste en cadenas formadas por la repetición de los aminoácidos: glicina, prolina, hidroxiprolina y, a veces, hidroxilisina. La estructura secundaria se alcanza cuando se unen tres cadenas en una triple hélice, formando el tropocolágeno.

Las moléculas de tropocolágeno se disponen escalonadamente, cada una desplazada de la adyacente en un cuarto de su longitud. Esto permite formar una estructura fibrosa de alta resistencia, presente en la piel, huesos, etc.

Mioglobina

Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por:

• Fracción proteica: globina.
• Fracción no proteica (grupo prostético): grupo Hemo.
• Porción inorgánica: átomo de Fe²⁺.
• Función: Transporte de O₂ en el músculo.

Inmunoglobulinas y Proteínas del Plasma

Proteínas del plasma:

• Albúmina: Transporta ácidos grasos.
• Fibrinógeno: Proteína que interviene en la coagulación sanguínea.
• Globulinas: α1, α2, β1, β2 y γ.
• Inmunoglobulinas: IgA, IgM, IgE, IgG, IgD.

Conclusiones Clave sobre las Proteínas

• Son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos.
• Son producto de la traducción del código genético.
• Los aminoácidos son compuestos químicos formados por un carbono central con un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral (radical).
• Existen 20 aminoácidos principales que forman las proteínas, clasificados en esenciales y no esenciales.
• Existen dos categorías principales de proteínas: holoproteínas (simples) y heteroproteínas (conjugadas).
• Las proteínas participan en todos los procesos biológicos.